Количество тубулина и актина в цитоплазме нейронов

Показано, что количество тубулина и актина (основного белка аксоплазмы микрофиламентов) в цитоплазме нейронов стабилизируется у крыс уже в раннем постнатальном периоде (к 10—15-му дню), когда уровень остальных белков продолжает увеличиваться [Schmitt H. et al, 1977]. Известно, что тубулин является основным компонентом вещества, непосредственно связанного с постсинаптической мембраной [Feit H. et al., 1977]. Здесь он представлен главным образом в виде (3тубулина, присутствие которого связано, возможно, с актином — белком нейрофиламентов, который, в свою очередь, избирательно связывается с веществом постсинаптической мембраны [Yen S. H. et al., 1977].

Таким образом, система микротрубочек и нейрофиламентов прослеживается на всем протяжении цитоплазмы от дендритов до аксона и постсинаптической мембраны, прерываясь лишь в узлах ветвления дендритов. Это свидетельствует о непосредственном участии данной системы в трансформации химической передачи нервного импульса.

В синаптическойщели микротрубочки и нейрофиламенты активно связывают катионированный четвертичный амин (реагент Жирарда — ферритин). Следовательно, их поверхность является резко отрицательной, и они способны притягивать положительно заряженные молекулы нейромедиаторов, ионов Са⁺⁺, влияя таким образом на их высвобождение [Bittiger H. et al., 1977]. Помимо тубулина и актина, цитоплазма синаптосом содержит и другие белки, в частности тропонин, тропомиозин и актомиозин, входящие в сократительную систему.

Эта система сократительных белков регулирует АТФазную активность актомиозина в нейронах [Mahendran С. et al., 1976]. Данный процесс непосредственно связан с изменением концентрации свободных ионов Са⁺⁺. Под влиянием последних сократительные белки подвергаются значительным конформационным перестройкам, что также ведет к изменению высвобождения нейромедиаторов и Са⁺⁺ зависимой АТФазы. Предполагается, что эти белки могут синтезироваться в синаптоплазме способом, отличным от рибосомального синтеза [Carlin R. K, 1977].

S. J. Singer (1975) выделил из плазмолеммы белок, названный им спектрином. По его мнению, он не только участвует в локальных изменениях структурных свойств мембраны, но и контролирует процессы проницаемости. Данный белок связывает интегральные белки с внутренней стороны мембраны, образуя стержнеподобные структуры. В присутствии АТФ и Са++ он сокращается, т. е. обладает свойствами сократительного белка.

По-видимому, сократительные белки определяют механические свойства клеточной мембраны, в том числе и в нейронах, деформируя ее в ответ на химический стимул (нейромедиатор), изменяя концентрации ионов во внешней среде. Нарушение этих функций ведет к значительному нарушению синаптической передачи, как это происходит при локальной микроаппликации антисыворотки к актомиозиноподобному белку мозга на кору больших полушарий, в результате чего развивается фокальная эпилептиформная активность [Bowen F. Р., 1976].

«Нейрохимические и функциональные основы долговременной памяти»,
Ю.С. Бродкин, Ю.В. Зайцев