В опытах на модели вируса лейкоза Раушера обнаружено, что сразу же после формирования из своих предшественников gp69/71 появляется на наружной поверхности клеток, а р30, р15 и р12 покидают клетку как компоненты почкующегося вириона (Van Zaan et al., 1976). Поэтому эти белки выявляются внутри клеток в очень небольших количествах; р15 (Е) обнаружен как внутри клеток, так и на их наружной поверхности.
Исследован механизм превращения предшественника гликопротеида MSV — MuLV в инфицированных клетках.
Антисыворотка к вирусному гликопротеиду осаждает из клеточного экстракта два полипептида с молекулярными массами 80 000 и 69 000 — 71 000 (Witte et al., 1977).
Компонент gp80 находится в клетке ассоциированным с грубым эндоплазматическим ретикулумом и пластинчатым комплексом, оттуда он через клеточную цитоплазматическую сеть транспортируется в клеточную мембрану.
Процесс перехода предшественника в оболочку клеток сопровождается процессингом его на конечные продукты — gp-69/71 и р14, образующие в клеточной мембране гетеродимер р14 — gp69/71, ковалентно связанный через дисульфидную связь (или связи). Считают, что именно этот гетеродимер является тем белковым продуктом, который включается в почкующийся вирион.
Анализ экспрессии онкорнавирусных белков на поверхности лейкозных клеток мышей линии AKR показал, что антисыворотка к gp70 осаждает гликопротеид с молекулярной массой 68 000 — 75 000 (Ledbetter et al., 1977).
Антисыворотки к внутренним белкам осаждают гликопротеиды с молекулярными массами 85 000 и 95 000, причем антисыворотка к р10 осаждает только gp95, но не gp85, а антисыворотка к р30 и р12 — оба гликопротеида. Полагают, что gp85 не содержит детерминант белка р10, a gp95 является предшественником gp85. Антисыворотка к р15 не осаждала поверхностный гликопротеид — предшественник внутренних белков.
На поверхности лейкозных клеток присутствуют как gp70, так и gp85 и gp95, а оболочки нормальных тимоцитов мышей линии AKR содержат только gp70. С помощью конкурентного радиоиммунологического теста и картирования пептидов, получаемых в результате гидролиза трипсином, проведен сравнительный анализ gp70, выявляемых на поверхности клеток мышей различных линий (Kennel, 1977).
По данным пептидного анализа, gp70 из NZB и NZW в большей степени похож на лабораторный штамм MuLV, чем gp70 AKR, но в то же время каждый из этих вирусов характеризуется уникальным пептидным составом для gp70.
«Механизмы вирусного онкогенеза»,
А.И.Агеенко