Необработанные вирионы онкорнавирусов В-типа содержат 5 основных белков, два из которых являются гликопротеидами (gp52 и gp34), три неглюколизированных белка (р28, р18 и р12) и 6 минорных компонентов (Sarkar et al., 1976). При обработке твином-эфиром от MTV-частиц отделяются характерные структуры (розетки), состоящие из стебля и головки.
В розетках с помощью электрофореза в полиакриламидном геле выявляются 4 гликопротеида: три основных gp34, gp55 и gp68) и один дополнительный (gp90). Предполагают, что головка розеток состоит из gp55.
Компонент gp34 ассоциирован с вирусной мембраной и, вероятно, локализован внутри двойного мембранного слоя. При анализе материала, освобождающегося из вирионов при обработке кислотой (0,05 NНО, 4 °С, 20 мин), обнаруживаются два гликопротеида — gp55 я gp69.
Полипептидный состав фракции, устойчивой к кислоте, более сложен: основным белком является gp34, определяются два минорных белка в зоне белков с молекулярной массой 50 000 — 60 000, один из которых является гликопротеидом.
Основной компонент группового антигена вириона MTV gp52 содержит 10 — 16% углеводов. По-видимому, он локализован на поверхности вирусной частицы и составляет 25% всего белка.
Кроме gp52, на поверхности вириона MTV присутствует еще несколько гликопротеидов (gpl40, gp90 и gp68).
Эти различия, вероятно, связаны с тем, что в более ранних исследованиях использовался MTV, полученный в культуре ткани, a Sheffield и соавт. (1976) получили его из молока. Гликопротеид gpl40 под действием трипсина превращается в полипептид с молекулярной массой 125 000, gp68 вообще удаляется из вирусной частицы, a gp52 разрезается на два белка — р36 и р23. Таким образом, различные гликопротеиды на поверхности MTV чувствительны к действию трипсина, который вызывает разрыв в полипептидной цепи без изменения конфигурации молекулы. Такие молекулы остаются связанными с частицей, и их присутствие не интерферирует с биологической или антигенной экспрессией вирусных функций.
Белок р28 также имеет групповые антигенные детерминанты. Общие антигены у gp52 и р28 не обнаружены.
Эти белки также не имели общих антигенных детерминант с р30 вирусов С-типа млекопитающих. Определен полный аминокислотный состав MTV gp52 и MTV p28. N-Концевая аминокислота р28 — пролин, а у gp52 это либо лизин, либо серии, либо глутаминовая кислота.
Среди основных белков MTV gp52 и р36 ассоциированы с ядром, р28 и р14 — с оболочкой вириона, а локализация р10 пока точно не установлена (Teramoto et al., 1977). ДНК-связывающий белок с молекулярной массой 12 500 также обнаружен в препаратах MTV.
Этот протеин был вторым из быстромигрирующих белковых компонентов вириона и антигенно отличался от белка р10 мышиных вирусов С-типа (Long et al., 1977).
Вирион вируса Мезона — Пфайзера (М — PMV) содержит три основных полипептида р65, р41 и р27, три белка с молекулярными массами от 12000 до 14 500 и два минорных полипептида р20 и р22. Антисыворотка к разрушенному вирусу практически полностью осаждала р27 и р15, которые оказались кислыми белками. Антисыворотки против различных РНК-содержащих онкогенных вирусов приматов не содержали антител, реагирующих с р27 и р 15.
В высокочувствительном радиоиммунологическом тесте также не обнаружено иммунологического родства с полипептидами онкорнавирусов В- и С-типов млекопитающих.
Белок р27 M-PMV, выращенного в трех различных культурах клеток, обладал идентичной антигенностью.
Кроме того, только клетки, инфицированные М — PMV, характеризовались значительным синтезом р27.
Эти факты могут свидетельствовать о том, что р27 является вирускодируемым белком (Schochetman et al., 1976).
«Механизмы вирусного онкогенеза»,
А.И.Агеенко