Основным (в том числе и в количественном отношении) белковым группоспецифическим компонентом REV является полипептид p29gs. Кроме того, в REV присутствуют белки gp73, gp37, p19, p15, p13. Хотя полипептидные профили RSV и REV очень сходны между собой, перекрестно реагирующие антигенные детерминанты у REVp29gs и RSV27gs отсутствуют (Maldonado, Bose, 1976).
Растворимые gs-антигены, характерные для вирусов саркомно-лейкозного комплексов птиц и мышей, не имеют общих антигенов.
Вирионы онкорнавирусов С-типа млекопитающих также содержат два гликопротеида (gp69/71 и gp45, основной из них gp69/71) и 4 обычных белка р30, р15, р12 и р10, т. е. на один белок меньше (отсутствует р19), чем у вирусов птиц.
Определен аминокислотный состав обоих гликопротеидов, который оказался у них одинаковым (Marquard et al., 1977). У обоих белков N-концевой аминокислотой является аланин. Белковая часть gp70 равна gp45. Углеводы составляют 32% gp70 и 6 — 9% gp45.
Углеводы gp70 представлены глюкозамином, галактозамином, маннозой, галактозой, фукозой и нейраминовой кислотой. Антисыворотки против обоих белков перекрестно реагируют.
Таким образом, основное отличие между gp70 и gp45 заключено в углеводной части молекулы.
За последние годы наиболее детально исследованы три белка gp69/71, р30 и р 15, которые, как считают, кодируются вирусными генами. Вместе с тем представлены данные, согласно которым различия в размерах вирусного gp69/71, например в вирионах Ki — MSV (MuLV), продуцируемых различными типами клеток, контролируются клетками хозяина (Galehouse, Duesberg, 1976).
С помощью электрофореза в полиакриламидном геле показано, что высокоочищенный препарат gp69/71 из оболочки вириона лейкоза Раушера содержит цепи с молекулярной массой 69 000 и 71000.
Идентичное взаимодействие с обоими гликопротеидами антисывороток к аналогичным белкам других онкорнавирусов С-типа млекопитающих позволяет предположить, что эти гликопротеиды вирусов С-типа имеют идентичные или весьма схожие групповые и межвидовые антигенные детерминанты.
Моноспецифическая антисыворотка к gp69/71 оказывает четкое вируснейтрализующее действие, причем эта активность проявляется и по отношению к другим онкорнавирусам С-типа мышей, включая эндогенные экотропные и ксенотропные вирусы.
Получены данные, согласно которым в составе вириона gp69/71 связан ди-сульфидными связями с неглюкозилированным белком р15(Е), образуя комплекс, ассоциированный с наружной мембраной вириона (Leamnson, 1976). Белок р30 (его молекулярная масса колеблется в пределах 27 000 — 30 000) является главным структурным протеином, составляющим 10 — 30% от содержания белков в вирионе.
Этот неглюкозилированный протеин, как и gp69/71, обладает всеми тремя типами антигенной активности: групповой gs-1 (только для группы С-типа данного вида хозяина), межгрупповой (interspec) gs-3 (общей для вирусов С-типа разных видов млекопитающих) и типоспецифической.
Радиоиммунологическими методами показано, что р30 вируса Раушера обладает типоспецифическими детерминантами, которые не выявляются у аналогичных белков других вирусов мышей.
Протеин р15 основного характера составляет 5% от содержания белков в вирусе, имеет типоспецифические, групповые и межвидовые антигенные детерминанты, большинство из которых типоспецифические.
Сильно основные р12 и р10 имеют как типовую, так и групповую антигенные активности и проявляют еще более яркую типовую специфичность в серологических тестах, чем р15.
Соотношение разных типов антигенной активности различное у каждого белка.
«Механизмы вирусного онкогенеза»,
А.И.Агеенко