При изучении последовательности аминокислот β-цепи фибриногена человека методами бромцианового расщепления, гельфильтрации и электрофореза обнаружена структурная гомологичность β-, γ-цепей и представлена почти полная аминокислотная последовательность β-цепи фибриногена человека [Cootrel В. А. et al., 1979], имеющего субъединичную структуру типа α2, β2, γ2.
Подробно изучены распределение зарядов и лабильные к действию протеаз пептидные α-цепи, что позволило обосновать концепцию димерной структуры фибриногена.
В образовании поперечных ковалентных связей, катализируемых фактором ХIII свертывания крови, участвуют остатки глу-328 и 366. При сравнении аминокислотных последовательностей α-цепей с β- и γ-цепями фибриногена выявлена существенная гомологичность в первых 210 остатках.
Последовательность 184 аминокислот в средней части молекулы фибрина отличается высоким содержанием остатков серина, трипсина, глицина, пролина и триптофана.
Исследования структурных особенностей ферментативного катализа связаны с определением топографии и изучением химической динамики активных центров энзимов [Rao К. et al., 1980].
Особое значение в сложном механизме фибринолиза имеет определение природы действующего начала всех протеолитических ферментов (химотрипсин, трипсин, эластаза, тромбин) — «активных центров». Все они несут в месте каталитического центра «активную группу» серина.
Приведенный схематический анализ молекулярной природы фибриногенеза, будучи сопоставлен с данными о составе и биологической специфике лимфы, показывает условия образования фибрина в лимфе. Небольшое количество данных о свертывающей активности лимфы и отсутствие обобщающих исследований заставляют специально осветить этот вопрос.
«Инфаркт миокарда», Я.Д.Мамедов