Железосодержащее производное порфирина, в молекуле гемоглобина соединен с белком глобином, состоящим из четырех полипептидных цепей (двух а-цепей и двух р-цепей). У человека существует несколько типов гемоглобина, различающихся по их аминокислотной последовательности. В норме у взрослых имеется так называемый гемоглобин А.
У новорожденных присутствует определенное количество гемоглобина F (гемоглобин плода), который в течение примерно первого года жизни замещается гемоглобином А. Существует также гемоглобин S (от английского слова sickle — серп), в его р-цепях один остаток глутаминовой кислоты заменен остатком валина. Это приводит к смещению сатурационной кривой O2 вправо, однако важнее то, что дезоксигенированная форма гемоглобина S плохо растворима и образует внутри эритроцитов кристаллы.
В результате они теряют свою обычную двояковогнутую форму, и образуются серповидные клетки с повышенной хрупкостью и тенденцией к образованию тромбов. В настоящее время описаны и многие другие типы гемоглобина, некоторые из которых обладают весьма своеобразным сродством к O2. Более подробно об этом белке можно узнать из пособий по биохимии.
Двухвалентный ион железа в составе гемоглобина А может окисляться до трехвалентного под действием различных химических соединений, в том числе нитритов, сульфамидов и ацетанилида. В результате образуется так называемый метгемоглобин.
Существует врожденное заболевание, характеризующееся недостаточностью фермента метгемоглобинредуктазы в эритроцитах. К патологическим формам гемоглобина относится также сульфгемоглобин. Все эти соединения не могут обеспечить нормального переноса
«Физиология дыхания», Дж. Уэст