Обнаружено, что террилитин заметно ускоряет лизис тромба в условиях использованной нами модели.
Белковые структуры тромба обладают следующими ярко выраженными интенсивными характеристиками и полосами поглощения. Валентные колебания NH связи дают яркую полосу в области около 3200 см.
В области 1650 см выделяется полоса Амид-I — растяжение связи NH, а в области 1550 см — полоса Амид-II — изменение угла СН.
По мере протеолиза в реакционной среде происходит превращение белковых молекул тромба в короткие пептиды. Особенностью пептидов является наличие полос поглощения в области 2800 см 1600 см и 1400 см обусловленных ионным диполярным состоянием молекулы, валентные колебания ионизированных групп NH2 и NH3 дают яркие и широкие полосы в области 2700 — 3000 см-1 а ионизированная карбоксильная группа СОО— имеет две характеристики полосы в области 1550 см-1 и 1400 см-1.
Асимметричные и симметричные деформационные колебания названных групп проявляются в интервалах 1600 — 1650 см (NH2+), 1600 — 1660 см-1 и 1480 — 1550 см-1 (NH3+).
Наличие ионизированных концевых групп коротких пептидов обусловливает образование кристаллической структуры с различными водородными связями, по мере удлинения полипептидной цепи уменьшается влияние концевых групп на ИК-спектр.
Именно это различие и позволяет использовать ИК-спектроскопию для оценки действия протеолитических ферментов, определенных глубин протеолиза и природы продуктов лизиса тромбов и эмболов.
«Инфаркт миокарда», Я.Д.Мамедов