Основы механохимии заложили В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, открывшие ферментативную активность миозина и роль АТФ в энергетике мышечного сокращения. В механизмах мышечного сокращения важная роль принадлежит электрическому полю, создаваемому ионами Са2+. Они поступают к сократительным элементам мышцы из цитоплазматических каналов мышечного волокна. Ионы Са2+ накапливаются по обе стороны Z-мембраны и, взаимодействуя с отрицательно заряженной АТФ, способствуют взаимному сближению миозина и актина.
В расслабленной мышце актин и миозин не контактируют друг е другом вследствие ингибирования актина тропонином. Сокращение мышечного волокна начинается с момента снятия тропониновой репрессии актина. В условиях покоя комплекс белков-ингибиторов, состоящий из тропомиозина и тропонина,препятствует сближению актина и миозина. При возникновении волны возбуждения в мышечном волокне из каналов цитоплазматического ретикулума освобождаются ионы Са2+. Тропонин связывается ионами Са2+ и теряет интибирующие свойства. В результате этого снимаются препятствия к образованию актомиозиновых мостиков и укорочению мышечного волокна.
Взаимному втягиванию актиновых и миозиновых протофибрилл способствуют цитоплазматические мостики миозина, на которых фиксируется АТФ. Они захватывают актиновые нити, отпускают их и снова захватывают (грейферный механизм). Электростатическая связь, удерживающая комплекс, легко разрушается при рефосфорилировании АТФ. Спиралевидно свернутая полипептидная цепь АТФ — миозин при рефосфорилировании растягивается в цепочку.
Отрицательные заряды АТФ и АДФ вызывают взаимное отталкивание протофибрилл актина и миозина. Мышца расслабляется. В расслаблении мышцы активную роль играют фактор Марша и быстрое поглощение ионов Са2+ саркоплазматической сетью каналов. Фактор расслабления действует только в присутствии ионов Mg2+ и теряет активность при выходе ионов Са2+ из цитоплазматических каналов мышечного волокна.
«Физиология человека», Н.А. Фомин