Миозин по своим свойствам вполне отвечает требованиям, которые предъявляются к сократительному белку: он обладает достаточной прочностью, выраженными фибриллярными и эластическими свойствами, относительно большим количественным содержанием (около 40% сухого вещества мышцы). Энергия АТФ освобождается из химически связанной формы при помощи фермента аденозинтрифосфатазы, входящего в состав миозина и осуществляющего свою функцию в комплексе с мышечным белком.
Несколько уступает миозину по количественному содержанию актин. Он обладает большим сродством к миозину и образует с ним при сокращении сравнительно прочный актомиозиновый комплекс. К каждой молекуле фибриллярного актина (F-актин) присоединена молекула АДФ, а к мономерному актину (G-актину) присоединяется АТФ.
Тропомиозин и тропонин локализуются на тонких (актиновых) протофибриллах.
Между миозином и АТФ существуют взаимоотношения фермента и субстрата. Миозин воздействует на АТФ, обеспечивая ее расщепление. АТФ изменяет сократительные свойства миозина, увеличивая его эластичность. Однако этот факт не может объяснить, почему для получения энергии природа избрала столь сложное соединение. По-видимому, со сложностью структуры связан не только процесс выделения энергии, но и последующая ее трансформация, т. е. сам механизм мышечного сокращения.
«Физиология человека», Н.А. Фомин