После своего образования свободная Ксубъединица обнаруживает функциональное сходство с цАМФнезависимыми протеинкиназами, но ее можно отличить по характерному размеру (молекулярная масса 38000) и реакции на термостабильный ингибиторный белок, который блокирует ее каталитическую активность и предотвращает рекомбинацию с регуляторной субъединицей.
Каталитические субъединицы, по всей вероятности, едины во всех формах цАМФзависимых протеинкиназ, тогда как регуляторные субъединицы обнаруживают индивидуальные особенности. Считается, что регуляторные субъединицы, высвобождающиеся при диссоциации протеинкиназы, остаются в виде Р2 димера и позднее подвергаются повторной ассоциации со свободными каталитическими субъединицами, в результате чего восстанавливается неактивный голофермент.
В отсутствии цАМФ регуляторные и каталитические субъединицы связаны друг с другом с высоким сродством и в физиологических условиях присутствуют преимущественно в виде неактивного голофермента. ГМФзависимые протеинкиназы вначале были обнаружены у беспозвоночных, но позднее их нашли и в тканях млекопитающих, где они функционируют иным образом, чем цАМФзависимый фермент.
Их сродство к цАМФ гораздо ниже, чем к цГМФ, а ферментативная активность обычно также уступает таковой цАМФзависимого фермента. Активация осуществляется путем связывания цГМФ регуляторным участком фермента, причем считают, что подобно цАМФзависимой протеинкиназе этот фермент также диссоциирует с высвобождением активной каталитической единицы. Недавно была установлена гомология между двумя формами зависимых от циклических нуклеотидов ферментов, что привело к мысли об их общем эволюционном происхождении из примитивной фосфотрансферазы.
«Эндокринология и метаболизм», Ф.Фелиг, Д.Бакстер