Протеинфосфокиназы, в том числе цАМФзависимая протеинкиназа, переносят фосфатную группу с АТФ на белковые субстраты, тогда как фосфопротеинфосфатазы катализируют гидролиз фосфопротеинов, отщепляя от них фосфатные группы. Этот цикл фосфорилирование—дефосфорилирование считается в настоящее время повсеместно распространенным механизмом регуляции метаболизма, причем применительно не только к ферментам, но и к сократительным реакциям, мембранным активностям и ядерным процессам. На функциональном уровне такие эффекты проявляются физиологическими процессами мышечного сокращения, секреции и деятельности нейронов.
Открытие Greengard того факта, что все животные клетки содержат цАМФзависимую протеинкиназу, привело к созданию концепции, согласно которой разнообразные эффекты цАМФ реализуются через этот единственный класс ферментов. С этой точки зрения, специфичность опосредуемых цАМФ реакций определяется характером протеинкиназы и особенно характером белковых субстратов, присутствующих в клетках данного типа.
Считается, что каждый белковый субстрат контролирует специфический метаболический или физиологический процесс, скорость которого увеличивается или уменьшается при фосфорилировании регуляторного белка. Способ, с помощью которого фосфорилирование белка опосредует биологические эффекты гормонов и трансмиттеров, действующих через цАМФ.
Следовало бы полагать, что для катализа фосфорилирования отдельных белковых субстратов при опосредовании многочисленных эффектов цАМФ должно существовать множество протеинкиназ. Однако в животных клетках идентифицировано лишь небольшое число основных форм этого фермента; поэтому специфичность каждой реакции фосфорилирования должна определяться локализацией и характером белкового субстрата. Протеинкиназы широко различаются по своей зависимости или независимости от циклических нуклеотидов.
«Эндокринология и метаболизм», Ф.Фелиг, Д.Бакстер