Вслед за открытием цАМФ и анализом его роли в опосредовании эффектов глюкагона и адреналина на гликолиз было выяснено, что циклический нуклеотид принимает участие в регуляции разнообразных метаболических функций. Свидетельством тому служит глобальное присутствие цАМФ у прокариот и эукариот и его участие в реакциях, связанных не только с действием гормонов.
Было установлено, что способность цАМФ активировать фосфорилазкиназу в печеночных клетках является общим свойством эукариотических клеток, в которых все эффекты цАМФ реализуются через фосфорилирование белковых субстратов.
Подобно цАМФ в эукариотических клетках присутствует фермент, называемый цАМФзависимой протеинкиназой, который опосредует эффекты цАМФ на клеточный метаболизм. У прокариот эффекты цАМФ реализуются через другой механизм — взаимодействие цАМФсвязывающих белков с регуляторными участками генома.
В животных тканях цАМФзависимая протеинкиназа катализирует фосфорилирование многих белковых субстратов, перенося фосфат с АТФ на специфические сериновые (и иногда треониновые) остатки. По данному месту фосфорилируется ряд известных белковых субстратов, в том числе ферменты, такие, как фосфорилазкиназа, гликогенсинтетаза и гормончувствительная липаза, и неферментные клеточные белки, такие, как гистоны, ядерные негистоновые, рибосомные белки, белки микротрубочек и мембран.
Большинство субстратов, обладающих ферментативной активностью, существует либо в фосфо, либо в дефосфоформах, взаимопревращение которых из активного в неактивное состояние происходит в результате согласованного действия протеинфосфокиназы и фосфопротеинфосфатазы.
«Эндокринология и метаболизм», Ф.Фелиг, Д.Бакстер