Известно, что связывание пептидных гормонов с их рецепторами на плазматической мембране клеток обусловлено как гидрофобными, так и электростатическими взаимодействиями.
О значении гидрофобных эффектов в связывании пептидного гормона с рецептором свидетельствуют температурные влияния на процесс связывания. Для некоторых пептидов, таких, как АКТГ и ангиотензин II, показана и роль электростатических взаимодействий в связывании с рецепторами. В связывании АКТГ рецепторами надпочечников важную роль играет основной участок молекулы гормона; на связывание ангиотензина II с надпочечниковыми рецепторами также сильно влияет основность Nконцевого аминокислотного остатка.
Процессы активации, обусловленные связыванием гормона, в свою очередь могут зависеть от электростатических эффектов. Так, низкие концентрации полилизина стимулируют аденилатциклазу и стероидогенез в надпочечниках и клетках Лейдига, по-видимому, путем электростатического взаимодействия с анионными группами плазматической мембраны.
Дальнейшему выяснению роли гидрофобных взаимодействий в рецепторном связывании способствовали рентгенодифракпионные исследования трехмерной структуры инсулина и глюкагона. В молекуле инсулина относительно постоянный участок поверхности, определяющий биологическую активность, содержит много гидрофобных аминокислотных остатков.
Предполагают, что связывание инсулина с его рецептором—это процесс, аналогичный димеризации, обусловленный аддитивными эффектами гидрофобных взаимодействий и водородных связей. Влияние модификации специфических аминокислотных остатков на биологическую активность и рецепторное связывание коррелирует с изменением конформации молекулы инсулина, и для полного связывания с рецептором необходимо несколько аминокислотных остатков инсулина.
«Эндокринология и метаболизм», Ф.Фелиг, Д.Бакстер