Инсулин синтезируетсяклетками островков Лангерганса в виде одноцепочечного предшественника — проинсулина с молекулярной массой около 9000. Современные исследования на бесклеточных системахпоказывают, что ближайшим продуктом трансляции проинсулиновой мРНК является более крупный пептид с молекулярной массой 11 500, содержащий 23 дополнительных аминокислотных остатка на аминоконце молекулы.
Этот предшественник получил название препроинсулина, и считают, что он быстро (в течение нескольких минут после синтеза) расщепляется микросомными протеазами до проинсулина.
Дополнительный пептид в препроинсулине по своему размеру, содержанию отдельных аминокислот и положению на аминоконце сходен с дополнительными последовательностями, найденными в продуктах трансляции in vitro мРНК различных гормонов, таких, как пропаратиреоидный гормон и гормон роста, равно, как и негормональных белков, таких, как легкие цепи иммуноглобулинов.
Проинсулин представляет собой спиральную молекулу, в которой А и В цепи составляют единую последовательность за счет соединяющего пептида (Спептида), состоящего из 26 — 31 аминокислотного остатка. Если аминокислотные последовательности А и В цепей у разных видов имеют небольшие различия, то строение соответствующих С-пептидов разнится гораздо больше.
«Эндокринология и метаболизм», Ф.Фелиг, Д.Бакстер