Если значение прогормона для клеточного транспорта не известно, то некоторые детали его расщепления уже изучены. В отличие от того, что наблюдается в отношении прегормонов, в которых аминокислотные остатки по месту отщепления сигнальной последовательности от остальной части молекулы (гормона или прогормона) в разных прегормонах неодинаковы, места расщепления пробелковых интермедиатов постоянно содержат основные аминокислоты лизин или аргинин (или и ту и другую), обычно по 2—3 вместе. Этот субстрат легко и предпочтительно атакуется эндопептидазами, обладающими трипсиноподобной активностью.
После эндопептидазного расщепления оставшиеся основные аминокислоты подвергаются избирательному отщеплению под действием экзопептидаз с активностью, подобной активности карбоксипептидазы В.
Вполне вероятно, что все пробелки расщепляются в ходе общего ферментативного процесса внутри пластинчатого комплекса клеток различного происхождения. Однако роль этого общего процесса расщепления прогормонов, находящихся на секреторном конвейере, остается неизвестной, как и значение самого существования пробелковых интермедиатов некоторых, но не всех, секретируемых белков.
Дальнейшее ферментативное расщепление пептидапредшественника, отделившегося от пропаратиреоидного гормона, может представлять собой один из этапов клеточной деградации этого пептида, или, что более вероятно, трипсиноподобная и карбоксипептидазоВ подобная активности могут быть неразделимыми свойствами единого ферментного комплекса. Не исключено также, что части пептидовпредшественников, отщепляемые от пробелка, могут обладать пока не установленной собственной и самостоятельной биологической активностью, а их дальнейшее расщепление необходимо для проявления этой активности.
Такая ситуация, вероятно, складывается в процессе образования АКТГ, липотропина и эндорфинов (опиатоподобные пептиды), которые одновременно появляются в результате расщепления общего крупного белкового предшественника.
«Эндокринология и метаболизм», Ф.Фелиг, Д.Бакстер