21 июня 2011

Количество тубулина и актина в цитоплазме нейронов

Показано, что количество тубулина и актина (основного белка аксоплазмы микрофиламентов) в цитоплазме нейронов стабилизируется у крыс уже в раннем постнатальном периоде (к 10—15-му дню), когда уровень остальных белков продолжает увеличиваться [Schmitt H. et al, 1977]. Известно, что тубулин является основным компонентом вещества, непосредственно связанного с постсинаптической мембраной [Feit H. et al., 1977]. Здесь он представлен главным образом в виде (3тубулина, присутствие которого связано, возможно, с актином — белком нейрофиламентов, который, в свою очередь, избирательно связывается с веществом постсинаптической мембраны [Yen S. H. et al., 1977].

Таким образом, система микротрубочек и нейрофиламентов прослеживается на всем протяжении цитоплазмы от дендритов до аксона и постсинаптической мембраны, прерываясь лишь в узлах ветвления дендритов. Это свидетельствует о непосредственном участии данной системы в трансформации химической передачи нервного импульса.

В синаптическойщели микротрубочки и нейрофиламенты активно связывают катионированный четвертичный амин (реагент Жирарда — ферритин). Следовательно, их поверхность является резко отрицательной, и они способны притягивать положительно заряженные молекулы нейромедиаторов, ионов Са++, влияя таким образом на их высвобождение [Bittiger H. et al., 1977]. Помимо тубулина и актина, цитоплазма синаптосом содержит и другие белки, в частности тропонин, тропомиозин и актомиозин, входящие в сократительную систему.

Эта система сократительных белков регулирует АТФазную активность актомиозина в нейронах [Mahendran С. et al., 1976]. Данный процесс непосредственно связан с изменением концентрации свободных ионов Са++. Под влиянием последних сократительные белки подвергаются значительным конформационным перестройкам, что также ведет к изменению высвобождения нейромедиаторов и Са++ зависимой АТФазы. Предполагается, что эти белки могут синтезироваться в синаптоплазме способом, отличным от рибосомального синтеза [Carlin R. K, 1977].

S. J. Singer (1975) выделил из плазмолеммы белок, названный им спектрином. По его мнению, он не только участвует в локальных изменениях структурных свойств мембраны, но и контролирует процессы проницаемости. Данный белок связывает интегральные белки с внутренней стороны мембраны, образуя стержнеподобные структуры. В присутствии АТФ и Са++ он сокращается, т. е. обладает свойствами сократительного белка.

По-видимому, сократительные белки определяют механические свойства клеточной мембраны, в том числе и в нейронах, деформируя ее в ответ на химический стимул (нейромедиатор), изменяя концентрации ионов во внешней среде. Нарушение этих функций ведет к значительному нарушению синаптической передачи, как это происходит при локальной микроаппликации антисыворотки к актомиозиноподобному белку мозга на кору больших полушарий, в результате чего развивается фокальная эпилептиформная активность [Bowen F. Р., 1976].


«Нейрохимические и функциональные основы долговременной памяти»,
Ю.С. Бродкин, Ю.В. Зайцев

Читайте далее:





Субсинаптические расширения эндоплазматической сети обычно располагаются у синаптического соединения, образуемого эфферентными нервами в большинстве случаев так, что проекции синаптических расширений и терминали почти полностью совпадают [Pappas G. D., Purpura D. P., 1972]. Характерно, что эти расширения никогда не выявлялись в электротонических синапсах, что само по себе может рассматриваться как косвенное доказательство участия этих образований в…

Как известно, различают антеро и ретроградный транспорт различных белков и ферментов с двумя основными скоростями: быстрой (400 мм в день) и медленной (1—20 мм в день). Последняя характерна лишь для антероградного транспорта. Тубулин, в частности, транспортируется медленно в противоположность везикулам и связанным с эндоплазматической сетью мембранным комплексам, которые доставляются значительно быстрее. По данным Е. Griffin…

Химическая идентификация некоторых рецепторных участков

Химическая идентификация некоторых рецепторных участков, в частности тех, в состав которых входят гликопротеины с детерминантной углеводной группой, основана на использовании антисывороток, которые позволяют выявить антигенные свойства молекулярных комплексов, выделенных из клеточной поверхности (например, из фракции синаптических мембран). Таким путем была выделена целая группа антигенов с белковой структурой, получивших название D1—D2—D3 и синаптина [Jacque С. М….

Нейромедиаторы или гормоны активируют или тормозят чувствительную к нему аденилатциклазу, регуляторная субъединпца которой располагается на постсинаптической мембране нейрона, что приводит к изменению уровня циклических мононуклеотидов. Вновь синтезированный мононуклеотид активирует зависимые от цАМФ или ГМФ протеинкиназы, которые присутствуют также в постсинаптической мембране. Данные ферменты катализируют фосфорилирование субстратного белка, в частности регуляторных белков адренергических и холинергических рецепторов,…

Значительная роль отводится АМФ и процессам фосфорилирования в возникновении таких феноменов, как гетеросинаптическое облегчение и транссинаптическая индукция синтеза ферментов, участвующих в синтезе белков и обмене медиаторов в нейронах [Perumal A. S. et al., 1975]. Причем процессы фосфорилирования мембранных и рецепторных белков опосредованы активацией системы накопления внутриклеточного АМФ и сопровождаются облегчением синаптической передачи [Aleman V. et…