25 октября 2010

Террилитин (белковые структуры тромба)

Обнаружено, что террилитин заметно ускоряет лизис тромба в условиях использованной нами модели.

Белковые структуры тромба обладают следующими ярко выраженными интенсивными характеристиками и полосами поглощения. Валентные колебания NH связи дают яркую полосу в области около 3200 см.

В области 1650 см выделяется полоса Амид-I — растяжение связи NH, а в области 1550 см — полоса Амид-II — изменение угла СН.

По мере протеолиза в реакционной среде происходит превращение белковых молекул тромба в короткие пептиды. Особенностью пептидов является наличие полос поглощения в области 2800 см 1600 см и 1400 см обусловленных ионным диполярным состоянием молекулы, валентные колебания ионизированных групп NH2 и NH3 дают яркие и широкие полосы в области 2700 — 3000 см-1 а ионизированная карбоксильная группа СОО имеет две характеристики полосы в области 1550 см-1 и 1400 см-1.

Асимметричные и симметричные деформационные колебания названных групп проявляются в интервалах 1600 — 1650 см (NH2+), 1600 — 1660 см-1 и 1480 — 1550 см-1 (NH3+).

Наличие ионизированных концевых групп коротких пептидов обусловливает образование кристаллической структуры с различными водородными связями, по мере удлинения полипептидной цепи уменьшается влияние концевых групп на ИК-спектр.

Именно это различие и позволяет использовать ИК-спектроскопию для оценки действия протеолитических ферментов, определенных глубин протеолиза и природы продуктов лизиса тромбов и эмболов.

«Инфаркт миокарда», Я.Д.Мамедов

Читайте далее:





С целью интерпретации динамики протеолиза разработан способ определения степени ферментативного расщепления тромба на молекулярном уровне с использованием методов ИК-спектроскопии. Данный способ в отличие от существующих позволяет с большой точностью определить состояние продуктов реакционной смеси в ходе тромболиза, так как по изменению характеристических полос поглощения химических функциональных групп можно определить степень (частичного или полного) ферментативного расщепления…

Впервые об успешном применении фибринолизина при лечении тромбофлебита было сообщено в 1956 г. В последующем были проведены первые экспериментальные и клинические испытания фибринолизина при инфаркте миокарда. В Советском Союзе предложены методы получения активного фибринолизина путем активизации человеческого плазминогена трипсином. Получение отечественного фибринолизина стимулировало его применение в клинике. Экспериментами установлено, что фибринолизин, кроме специфического влияния на…

Стрептокиназа является продуктом жизнедеятельности некоторых штаммов β-гемолитического стрептококка. Впервые в 1933 г. W. F. Tillet, R. Garner сообщили, что фильтрат культуры ргемолитического стрептококка обладает способностью растворять тромб. В 1941 г. Н. Milstone обнаружил, что гемолитический стрептококк не лизирует сгусток чистого человеческого фибриногена и добавление небольшого количества эуглобулина вызывает ускорение лизиса. Этим был доказан непрямой характер…

Под влиянием стрептокиназы увеличиваются фибринолитическая активность крови и содержание в ней свободного гепарина, удлиняется время свертывания крови, уменьшается содержание фибриногена, толерантность плазмы к гепарину, активность факторов протромбинового комплекса. Одним из главных достоинств стрептокиназы является то, что под влиянием этого препарата снижается адгезивно-агрегационная способность тромбоцитов [Королева С. А., Ширинова М. Н., 1981; Коняев Б. В. и…

В отличие от стрептокиназы урокиназа является эндогенным активатором фибринолиза и поэтому она не обладает антигенным действием. Протеолитическая активность мочи была обнаружена еще в прошлом столетии [Sahli W., 1885], а только в 1951 г. R. В. Willams выяснил, что фибринолитическая активность разведенной мочи отличается от неспецифического протеолиза и имеет отношение к активации плазминогена. С 1952 г….